Makalah Protein Mata Kuliah Biokimia

MAKALAH BIOKIMIA

“PROTEIN”

DISUSUN OLEH:

KELOMPOK 3

1.PRENGKI SUWITO

2.DEDE OKTAVIA KISHAR RANI

DOSEN PEMBIMBING: RIMA DANIAR S.St

AKADEMI ANALIS KESEHATAN WIDYA DHARMA PALEMBANG

2016

KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan ke hadirat Tuhan Yang Maha Esa karena atas rahmat-Nya sehingga makalah ini dapat tersusun hingga selesai. Tidak lupa kami juga mengucapkan banyak terimakasih atas bantuan dari pihak yang telah berkontribusi dengan memberikan sumbangan baik materi maupun pikirannya.

Dan harapan kami semoga makalah ini dapat menambah pengetahuan dan pengalaman bagi para pembaca, untuk ke depannya dapat memperbaiki bentuk maupun menambah isi makalah agar menjadi lebih baik lagi.

Karena keterbatasan pengetahuan maupun pengalaman kami, kami yakin masih banyak kekurangan dalam makalah ini, oleh karena itu kami sangat mengharapkan saran dan kritik yang membangun dari pembaca demi kesempurnaan makalah ini.

Palembang, Oktober 2016

DAFTAR ISI

a. Pengertian asam amino

b. Struktur asam amino

c. Sifat –sifat asam amino

d. Penggolongan asam amino

2. Peptida

a. Pengertian peptida

b. Tata nama

c. Sifat peptida

d. Kelompok Peptida

e. Analisis dan Sintesis Peptida

3. Protein

a. Pengertian protein

b. Struktur Protein

c. Penggolongan Protein

e. Reaksi – reaksi khas Protein

f. Makanan sumber protein

g. Fungsi dan guna protein untuk tubuh Protein

h. Akibat kekurangan dan kelebihan Protein

i. Upaya Penanggulangan.

BAB I

PENDAHULUAN

1. Latar Belakang

Protein merupakan pembahasan yang penting dalam ilmu kimia, melalui makalah ini kami berusaha memperjelas kembali hal-hal yang berkaitan dengan protein. Dalam makalah ini berbagai macam seluk beluk tentang protein sesuai dengan kemampuan yang kami miliki .

Protein ditemukan oleh Jons Jacob Barzelius pada tahun 1838.Sedangkan istilah Protein diperkenalkan oleh Murder, seorang pakar kimia dari Belanda. Ia merupakan satu dari orang-orang pertama yang mempelajari kimia dalam protein secara sistematik. IA secara tepat menyimpulkan peranan inti dari protein dalam sistem mahluk hidup dengan menurunkan nama dari bahasa Yunani proteios, yang berarti “ bertingkat satu”.

2. Rumusan Masalah

Berdasarkan latar belakang di atas, maka yang menjadi permasalahan dalam makalah ini adalah:

a. Apa itu asam amino, peptide, dan protein?

b. Bagaimana struktur asam amino, peptida, protein?

c. Bagaimana sifat dan penggolongannya?

d. Apa manfaatnya bagi tubuh?

e. Apa saja contoh makanan sumber protein?

f. Apa akibat dari kekurangan dan kelebihan protein?

3. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini yaitu untuk :

a. Mengetahui apa itu asam amino, peptida, dan protein

b. Mengetahui bagaimana struktur asam amino, peptida, dan protein

c. Mengetahui Bagaimana sifat dan penggolongannya

d. Mengetahui Apa manfaatnya bagi tubuh

e. Mengetahui apa saja contoh makanan yang mengandung protein

BAB II

PEMBAHASAN

1. Asam Amino

a. Pengertian asam amino

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C “alfa” atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Rumus umum asam amino adalah sebagai berikut:

b. Struktur asam amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen(H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Struktur dasar dari asam amino diberikan berikut ini :

Jika gugus –R diganti atom H, diperoleh glisin.

Jika gugus –R diganti metil, diperoleh alanin.

Protein merupakan polimer dari sekitar 20 asam amino yang dibedakan menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis tubuh (harus disuplai dari luar), sedangkan asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh.

Gugus –R pada setiap asam amino berperan dalam menentukan struktur, kelarutan, dan fungsi biologis protein.

Ada dua jenis gugus –R, yaitu:

· Gugus nonpolar yang merupakan hidrokarbon dan bersifat hidrofobik (menolak air atau tidak larut dalam air).

· Gugus polar yang mengandung gugus seperti -NH2, -OH, -COOH, yang bersifat hidrofilik (larut dalam air).

c. Sifat –sifat asam amino

Telah kita ketahui bahwa gugus karboksil (-COOH) bersifat asam (dapat melepas H+), sedangkan gugus amino (-NH2) bersifat basa (dapat menyerap H+). Oleh karena itu, molekul asam amino dapat mengalami reaksi asambasa intramolekul membentuk suatu ion dipolar yang disebut ion zwitter.

Asam amino bersifat amfoter, bereaksi baik dengan asam maupun basa karena memiliki gugus asam dan gugus basa. ]ika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu kation.

Sebaliknya, jika asam amino direaksikan dengan basa, maka asam amino menjadi anion.

Dalam larutan, muatan asam amino ini bergantung pada pH larutan. Ada tiga kemungkinan yang dapat terjadi. Perhatikan penjelasan berikut ini:

H3N+	-o-	COOH	Pada kondisi lebih asam/ asam amino bermuatan positif
H3N+	-o-	COO-	Pada titik isolistrik (TIL), asam amino netral
H2N	-o-	COO-	Pada kondisi larutan lebih basa, asam amino bermuatan negatif

d. Penggolongan asam amino

· Berdasarkan pembentukannya

ü Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan.

ü Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diprosuksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial.

· Berdasarkan strukturnya

Dua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan berdasarkan struktur rantai sampingnya, yaitu (Sultanry, 1985) :

ü Rantai samping alifatik.

Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping hidrokarbon. Asam amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina, isolesina, dan prolina.

ü Rantai samping hidrosilik

Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya mempunyai rantai samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi.

ü Rantai samping aromatik

Ada tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada rantai sampingnya, yaitu fenilalanina, tirosina, dan triptofan.

ü Rantai samping asam

Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan asam karboksilat. Pada pH faali yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus asam karboksilat ini mengion. Karena alas an ini, maka asam aspartat dan asam glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan glutamat.

ü Rantai samping amida

Asparagina dan glutamine masing-masing adalah amida dari aspartat dan glutamat. Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0.

ü Rantai samping basa

Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen yang bersifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral. Nitrogen pada rantai samping histidina sifat basanya lebih lemah dibanding pada lisina dan arginina.

ü Rantai samping mengandung belerang

Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan menghasilkan asam amino sistina.

2. Peptida

a. Pengertian peptida

Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika lebih dari 50 molekul disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida. Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus karboksil dari asam amino lain. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.

Suatu peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. Ikatan amida antra suatu gugus a-amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida.

b. Tata nama

Nama peptida diberikan berdasarkan jenis asam amino yang membentuknya. Asam amino yang gugus karboksilnya bereaksi dengan gugus –NH2 diberi akhiran -il pada namanya, sedangkan urutan penamaan didasarkan pada urutan asam amino, dimulai dari asam amino yang masih mempunyai gugus –NH2 (disebut N terminal).

Dalam penulisan struktur peptida, gugus NH2 bebas selalu terletak di sebelah kiri yang disebut dengan ujung N dan gugus COOH bebas selalu terletak di sebelah kanan yang disebut ujung C . Asam amino yang mengandung ujung –N disebut asam amino terminal –N dan asam amino yang mengandung ujung –C disebut asam amino terminal –C. Rantai peptida biasa disebut “backbone” sedangkan gugus R biasa disebut gugus samping.

c. Sifat peptida

Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2, gugus –COOH, dan gugus R. Sifat asam dan basa ditentukan oleh gugus –COOH dan –NH2, namun pada peptida rantai panjang, gugus –COOH dan –NH2 tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida juga mempunyai titik isoelektrik seperti pada asam amino.

d. Kelompok Peptida

Peptida dapat dikelompokkan menurut kemiripan struktur dan fungsinya :

1. Peptida Ribosomal

Peptida ribosomal disintesis dari translasi mRNA. Peptida ini berfungsi sebagai hormon dan molekul signal pada organisme tingkat tinggi. Secara umum, peptida ini mempunyai strukstur linear.

2. Peptida non-Ribosomal

Peptida non-Ribosomal disintesis dengan kompleks enzim. Peptida ini terdapat pada organisme uniselular, tanaman, dan fungi. Pada peptida ini terdapat struktur inti yang kompleks dan mengandung pengaturan yang berbeda-beda untuk melakukan manipulasi kimia untuk menghasilkan suatu produk. Secara umum, peptida ini berbentuk siklik, walaupun ada juga yang berbentuk linear.

3. Peptida Hasil Digesti (Digested peptides)

Peptida ini terbentuk dari hasil proteolisis non-spesifik dalam siklus digesti. Peptida hasil digesti secara umum merupakan peptida ribosomal, akan tetapi tidak dibentuk dari translasi mRNA. Peptida ini juga dapat dibentuk dari protein yang didigesti dengan protease spesifik, seperti digesti trypsin yang sering dilakukan sebelum mass spectrometry peptide analysis.

e. Analisis dan Sintesis Peptida

Untuk memperoleh informasi tentang peptida tidak cukup dengan mengetahui jenis dan banyaknya molekul asam amino yang membentuk peptida, tetapi diperlukan keterangan tentang urutan asam- asam amino dalam molekul peptida. Salah satu cara untuk menentukan urutan asam amino ialah degradasi Edman yang terdiri atas dua tahap reaksi, yaitu reaksi pertama ialah reaksi antara peptida dengan fenilisotiosianat dan reaksi kedua ialah pemisahan asam amino ujung yang telah bereaksi dengan fenilisotiosianat. Cara lain adalah sintesis fasa padat.

Sintesis peptida dilakukan dengan menggabungkan gugus karboksil salah satu asam amino dengan gugus amina dari asam amino yang lain. Sintesis peptida dimulai dari C-terminus (gugus karboksil) ke N-terminus (gugus amin), seperti yang terjadi secara alami pada organisme. Namun, untuk mensintesis peptida, tidak semudah mencampurkan asam amino begitu saja. Seperti contohnya: mencampurkan glutamine (E) dan serine (S) dapat menghasilkan E-S, S-E, S-S, E-E, dan bahkan polipeptida seperti E-S-S-E-E. Untuk menghindari asam amino berikatan tidak terkendali, perlu dilakukan perlindungan dan kontrol terhadap ikatan peptida yang akan terjadis sehingga ikatan yang terbentuk sesuai dengan yang diinginkan.

Langkah-langkah sintesis peptida adalah sebagai berikut: asam amino ditambahkan gugus proteksi. Kemudian asam amino yang diproteksi dilarutkan dalam pelarut seperti dimetyhlformamide (DMF) yand digabungkan dengan coupling reagents dipompa melalui kolom sintesis. Grup proteksi dihilangkan dari asam amino melalui reaksi deproteksi. Kemudian pereaksi deproteksi dihilangkan agar tercipta suasana penggabungan yang bersih. Coupling reagents, contohnya N,N'-dicyclohexylcarbodiimide (DCCI), membantu pembentukan ikatan peptida. Setelah reaksi coupling terbentuk, coupling reagents dicuci untuk menciptakan suasana deproteksi yang bersih. Proses proteksi, deproteksi, dan coupling ini terus dilakukan berulang-ulang hingga tercipta peptida yang diinginkan.

3. Protein

a. Pengertian protein

Istilah protein barasal dari bahasa Yunani proteis, yang berarti “pertama”. Istilah itu pertama kali digunakan pada tahun 1838. Dalam kehidupan, fungsi protein sangat penting. Msalnya, semua enzim tumbuhan dan hewan merupakan protein. Bersama lipida dan tulang, protein membentuk rangka tubuh. Selain itu, protein juga membentuk otot, antibodi, hemoglobin dan berbagai hormon.

Protein adalah suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta. Di samping berat molekul yang berbeda – beda, protein mempunyai sifat yang berbeda beda pula. Ada protein yang mudah larut dalam aira tetapi ada juga protein yang sukar larut dalam aira dan tidak mudah beraksi.

b. Struktur Protein

Struktur protein dapat dikelompokkan menjadi empat golongan, yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan kuarterner.

Struktur primer ialah pada protein berupa 1 rantai polipeptida yang merupakan suatu rangkaian asam amino dengan suatu urutan tertentu. Susunan yang satu ini menentukan suatu sifat dasar dari berbagai protein dan secara umum untuk menentukan bentuk struktur sekunder dan tersier..

Gambar 1 Struktur Primer

Struktur sekunder ialah sebuah struktur pada protein yang berupa susunan dari dua/ lebih struktur primer, yang dapat membentuk heliks (alpha helix) dan lembaran (beta sheet). Struktur sekunder ini terjadi karena adanya suatu gaya dispersi atau ikatan hidrogen.

Gambar 2. Struktur sekunder protein (a) Struktur α-heliks dari protein (b) Struktur β-sheet dari protein.

Struktur tersier ialah suatu struktur tersier pada protein yang terbentuk dari gabungan beberapa macam struktur sekunder yang berbeda dan membentuk lipatan atau gulungan. Hal ini terjadi karena adanya suatu ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik, dan suatu ikatan disulfida.

Gambar 3 (a) Struktur tersier dari protein b) Struktur kuarterner dari protein hemoglobin dengan empat subunit (a1, a2, b1, b2)

Struktur tertinggi dari protein adalah struktur kuarterner. Dalam struktur ini, protein membentuk molekul kompleks, tidak terbatas hanya pada satu rantai protein, tetapi beberapa rantai protein bergabung membentuk seperti bola.

Jadi, pada struktur kuartener molekul protein di samping memiliki ikatan hidrogen, gaya van der Waals, dan antaraksi gugus nonpolar, juga terjadi antaraksi antar rantai protein baik melalui antaraksi polar, nonpolar, maupun van der Waals. Contoh dari struktur ini adalah molekul Hemoglobin, tersusun dari empat subunit rantai protein.

c. Penggolongan Protein

Protein ditinjau dari struktur proteinnya dapat dibagi dua golongan yaitu :

· Protein sederhana yaitu protein yang hanya terdiri atas molekul-molekul asam amino.

· Protein gabungan yaitu protein yang terdiri atas protein dan gugus bukan protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri ataas karbohidrat, lipid, atau asam nukleat.

Klasifikasi protein pada biokimia didasarkan atas fungsi biologinya terdiri atas:

· Enzim,

merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu macam enzim telah diketahui, yang masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. pada jasad hidup yang berbeda terdapat macam jenis enzim yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa RNA (asam poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses pemindahan electron; tripsin; katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.

· Protein Pembangun,

berfungsi sebagai unsure pembentuk struktur. Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung pada kromosom; glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel; struktur membrane, merupakan protein komponen membran sel; α-Keratin, terdapat dalam kulit, bulu ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat dalam kokon ulat sutra; kolagen, merupakan serabut dalam jaringan penyambung; elastin, terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi); mukroprotein, terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).

· Protein Kontraktil,

merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsur filamen tak bergerak dalam myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu cambuk).

· Protein Pengangkut,

mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Sebagai contoh misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata; hemosianin, befungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrate; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot; serum albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah; β-lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin, sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam darah.

· Protein Hormon,

termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormon adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis kortikosteroid; hormon pertumbuhan, berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.

· Protein Bersifat Racun,

beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi yaitu misalnya: racun dari Clostridium botulimum, menyebabkan keracunan bahan makanan; racun ular, suatu protein enzim yang dapat menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membrane sel; risin, protein racun dari beras.

· Protein Pelindung,

umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai contoh misalnya: antibody merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen dan dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat membentuk senyawa kompleks; fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah; trombin, merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah.

· Protein Cadangan

disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan protein yangterdapat dalam putih telur; kasein, merupakan protein dalam biji jagung.

Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :

· Protein bentuk serabut (fibrous)

Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.

· Protein Globuler

Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.

· Protein Konjugasi

Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.

d. Sifat – sifat Protein

Ionisasi

Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negative. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negative. Protein mempunyai isolistrik yang berbeda-beda.

Denaturasi

Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya.Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawinya yang menunjang kebutuhan hidup.Aktivitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein berubah,misalnya oleh perubahan suhu,Ph atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain,ion-ion logam,maka aktivitas biokimiawinya akan berkurang.perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses yang disebut denaturasi.Proses denaturasi ini kadang-kadang dapat berlangsung secara reversible,kadang-kadang tidak.Penggumpalan protein biasanya didahului oleh proses denaturasi yang berlangsung dengan baik pada titik isolistrik protein tersebut. Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan pada suhu 50 atau lebih.

V iskositas

Viskositas adalah tahanan yang timbul aleh adanya gesekan antara molekul-molekul di dalam zat cair yang mengalir.Suatu larutan protein dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan yang relative lebih besar daripada viskositas air sebagai pelarutnya.Pada umumnya viskositas suatu larutan tidak ditentukan atau diukur secara absolute, tetapi ditentukan viskositas relatif, yaitu dibandingkan terhadap viskositas zat cair tertentu.Alat yang digunakan untuk menentukan viskositas ini ialah viscometer Oswald.Pengukuran viskositas dengan alat ini didasarkan pada kecepatan aliran suatu zat cair atau larutan melalui pipa tertentu.

Serum darah misalnya, mempunyai kecepatan aliran yang lebih lambat dibandingkan dengan kecepatan aliran air.Apabila viskositas air diberi harga satu, maka viskositas serum darah mempunyai harga kira-kira antara 1,5 sampai 2,0. Viskositas larutan protein tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi serta larutan.Viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi tetapi berbanding terbalik dengan suhu.Larutan suatu protein yang bentuk molekulnya panjang mempunyai viskositas lebih besar daripada larutan suatu protein yang berbentuk bulat.Pada titik isolistrik viskositas larutan protein mempunyai harga terkecil.

Kristalisasi

Banyak protein yang telah dapat diperoleh dalam bentuk Kristal. Meskipun demikian proses kristalisasi untuk berbagai jenis protein tidak selalu sama, artinya ada yang dengan mudah dapat terkristalisasi, tetapi ada pula yang sukar.Beberapa enzim antara pepsin, tripsin, katalase, dan urease telah dapat diperoleh dalam bentuk Kristal. Albumin pada serum atau telur sukar dikristalkan. Proses kristalisasi protein sering dilakukan dengan jalan penambahan garam ammoniumsulfat atau NaCl pada larutan dengan pengaturan pH pada titik isolistriknya. Kadang-kadang dilakukan pula penambahan asetonatau alcohol dalam jumlah tertentu. Pada dasarnya semua usaha yang dilakukan itu dimaksudkan untuk menurunkan kelarutan protein dan ternyata pada titik isolistrik kelarutan protein paling kecil, sehingga mudah dapat dikristalkan dengan baik.

System koloid

Pada tahun 1861 Thomas Graham membagi zat-zat kimia dalam dua kategori, yaitu zat yang dapat menembus membran atau kertas perkamen dan zat yang tidak dapat menembus membran. Oleh karena yang mudah menembus membrane adalah zat yang dapat mengkristal, maka golongan ini disebut kristaloid, sedangkan golongan lain yang tidak dapat menembus membrane disbut koloid. Pengertian koloid pada waktu ii lebih banyak dihubungkan dengan besarnya molekul atau pada bobot molekul yang besar. Molekul yang besar atau molekul makro apabila dilarutkan dalam air mempunyai sifat koloid, yaitu tidak dapat menembus membrane atau kertas perkamen, tetapi tidak cukup besar sehigga tidak dapat mengendap secara alami.

System koloid adalah system yang heterogen, terdiri atas dua fase, yaitu partikel keci yang terdispersi dan medium atau pelarutnya. Pada umumnya partiel koloid mempunyai ukuran antara 1 milimikaro-100 milimikro, namun batas ini tidak selalu tetap, mungkin lebih besar. Bobot molekul beberapa protein telah ditentukan berdasarkan kecepatan pengendapan dengan menggunakan ultrasentrifuga yang mempunyai kecepatan putar kira-kira 60.000 putaran per menit.

Tabel 1 Bobot Molekul Beberapa Protein

Protein	Bobot Molekul
Sitikrom c	11.600
Ribonuklease	13.500
Tripsin	24.000
Laktoglobulin	35.000
Hemoglobin	64.500
Heksokinase	96.000
Laktat dehidrogenase	150.000
Urease	483.000
Myosin	620.000
Imonoglobulin	960.000
Lipoprotein	3-2 0 juta

e. Reaksi – reaksi khas Protein

· Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapat putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan.Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzene yang terdapat pada molekul protein . jadi reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin. Fenilanin dan tripotan. Kulit kia bila kena asam nitrat berarna kuning, itu juga karena terjadi reaksi xantoprotein ini.

· Reaksi Hopkins-cole

Tripoptan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehid dengan bantuan asam kuat dan membentuk senyawa yang berawarna .Larutan protein yang mengadung tripoptan dapat di reaksikan dengan pereaksi Hopkins-cole yang mengadung asam glioksilat.

· Reaksi Millon

Reaksi millon adalah larutan dan merkuro dan merkuro nitrat dalam asam nitrat. Apabila preaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan.

· Reaksi Nitroprusida

Natriumnitroprosida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus-SH bebas. Jadi protei yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus –s-s- pada sistin apabila direduksi dahulu dapat juga memberikan hasil positif.

· Reaksi Sakaguchi

Reaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberi hasil positif apabila ada gugus guanidine. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat mnghasilkan warna merah.

· Pemurnian protein

Langkah awal dalam pemurnian protein ini ialah menentukan bahan alam yang akan diproses. Penentuan ini didasarkan pada kadar protein yang terkandung didalamnya. Langkah berikutnya ialah mengeluarkan protein dari bahan alam tersebut.

f. Makanan sumber protein

Beberapa makanan sumber protein ialah daging, telur, susu, ikan, beras, kacang, kedelai, gandum, jagung, dan buah-buahan. Tumbuhan membentuk proten dari CO2, H2O, dan senyawa Nitrogen. Hewan yang memakan tumbuhan mengubah protein nabati menjadi protein hewani. Disamping digunakan untuk pembentukan sel-sel tubuh, protein juga dapat digunakan sebagai sumber energy apabila tubuh kita kekurangan karbohidrat dan lemak.

Komposisi rata-rata unsure kimia yang terdapat pada protein ialah sebagai berikut: karbon 50%, Hidrogen 7%, Oksigen 23%, Nitrogen 16%, Belerang 0-3%, dan Fosfor 0-3%. Dengan pedoman pada kadar nitrogen sebesar 16%, dapat dilakukan penentuan kandungan protein dalam suatu bahan makanan.

Tabel 2 Kandungan Protein dalam suatu makanan

Nama Bahan Makanan	Kadar Protein (%)
Daging Ayam	18,2
Daging Sapi	18,8
Telur Ayam	12,8
Susu Sapi Segar	3,2
Keju	22,8
Bandeng	20,0
Udang Segar	21,0
Kerang	8,0
Beras Tumbuk Merah	7,9
Beras Giling	6,8
Kacang Ijo	22,2
Kedelai Basah	30,2
Tepung Terigu	8,9
Jagung Kuning (Butir)	7,9
Pisang Ambon	1,2
Durian	2,5

g. Fungsi dan guna protein untuk tubuh Protein

Disini dapat kita lihat fungsi protein, antara lain sebagai berikut :

a. Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan.

b. Untuk pembentukan ikatan-ikatan esensial tubuh.

c. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh.

d. Untuk memelihara netralitas tubuh.

e. Untuk pembentukan antibodi.

f. Untuk mengangkat zat-zat gizi.

g. Sebagai sumber energi.

Oleh karena itu, protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia, karena bila manusia tidak cukup protein, maka mereka akan dapat menderita kurang gizi.

Guna protein bagi tubuh manusia :

Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :

a. Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg.

b. Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak.

c. Untuk membuat air susu, enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepadabayinya dibuat dari makanan ibu itu sendiri.

d. Membuat protein darah, untuk mempertahankan tekanan osmose darah.

e. Untuk menjaga keseimbangan asam basadari cairan tubuh.

f. Sebagai pemberi kalori.

h. Akibat kekurangan dan kelebihan Protein

a. Akibat kekurangan protein.

Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi rendah. Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima tahun (balita). Kekurangan protein sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dinamakan Marasmus.

1. Kwasiorkor.

Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan oleh Dr. Cecily Williams pada tahun 1933, ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana, Afrika. Dimana dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang diperoleh anak pertama, bila anak kedua sedang ditunggu kelahirannya.

Kwashiorkor leibh banyak terdapat pada usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambat menyapih, sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein. Kwashiorkor dapat terjadipada konsumsi energi yang cukup atau lebih.
Gejalanya :

– pertumbuhan terhambat.

– Otot-otot berkurang dan lemah.

– Muka bulat seperti bulan (moonface)

– Gangguan psikimotor.

Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema di perut, kaki dan tangan. Kehadiran kwashiorkor erat kaitannya dengan albumin serum. Pada kwashiorkor gambaran klinik anak sangat berbeda. Berat badan tidak terlalu rendah, bahkan dapat tertutup oleh adanya udema, sehingga penurunan berat badan relatif tidak terlalu jauh, tetapi bila pengobatan odema menghilang, maka berat badan yang rendah akan mulai menampakkan diri. Biasanya berat badan tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan standar bagi umur yang sesuai.

Ciri-ciri :

– Rambut halus, jarang, dan pirang kemerahan kusam.

– Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar dengan garis-garis permukaan yang jelas.

– Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit yang menunjukkan hyperpigmentasi dan kulit dapat mengelupas dalam lembar yang besar, meninggalkan dasar yang licin berwarna putih mengkilap.

– Perut anak membuncit karena pembesaran hati.

– Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan sel-sel hati

2. Marasmus.

Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting merusak. Marasmus umumnya merupakan penyakit pada bayi (12 bulan pertama), karena terlambat diberi makanan tambahan. Hal ini dapat terjadi karena penyapihan mendadak, formula pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena infeksi. Marasmus berpengaruh dalam waku yang panjang terhadap mental dan fisik yang sukar diperbaiki.

Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor.

Gejalanya :

– Pertumbuhan terhambat.

– Lemak dibawah kulit berkurang.

– Otot-otot berkurang dan melemah.

– Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran kerangka, seperti : panjang, lingkar kepala dan lingkar dada.

– Muka seperti orang tua (oldman’s face).

Pada penderita marasmus biasanya tidak ada pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak serta kholesterol didalam darah menurun. Suhu badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat, dan anak tergeletak in-aktif, tidak ada perhatian bagi keadaan sekitarnya.

b. Akibat Kelebihan Protein.

Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan obesitas. Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang beralasan. Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada bayi.

Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen.
Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam. Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi, sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg BB. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua kali angaka kecukupan gizi AKG) untuk protein.

i. Upaya Penanggulangan.

Untuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein, maka dapat dilakukan upaya penanggulangan sebagai berikut :

· pemantauan status gizi (PSG) masyarakat.

· Pemberian makanan tambahan (PMT).

· Pemantauan garam beryodium.

· Pemberian kapsul vit. A

· Pemberian tablet Fe.

· Pengumpulan data KADARGIZI

BAB III

PENUTUP

Kesimpulan

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.

Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika lebih dari 50 molekul disebut dengan protein. Sintesis peptida dilakukan dengan menggabungkan gugus karboksil salah satu asam amino dengan gugus amina dari asam amino yang lain .

Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara limaribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang asam aminoyang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. Penggolongan protein berdasarkan bentuknya yaitu protein globular, protein serabut (fibrous). struktur protein terdiri ; protein primer, Protein sekunder, protein tersier, dan protein kuartener.

Fungsi protein antara lain ; Sebagai biokatalisator (enzim, Sebagai proteintransport, Sebagai pengatur pergerakan, Sebagai penunjang mekanis,Pertahanan tubuh dalam bentuk antibodi, Sebagai media perambatan impulssaraf, Sebagai pengendalian pertumbuhan.

Kekurangan protein menyebabkan ; Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari97-100% dari Protein -Keratin), Kwasiorkor, Hipotonus, gangguan pertumbuhan, hati lemak, marasmus dan berkibat kematian. kelebihan protein menyebabkan ; akan memberatkan ginjal dan hati yang harusmemetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Kelebihan protein akanmenimbulkan asidosis, obesitas, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah,kenaikan ureum darah, dan demam.

Saran

a. Diharapkan kepada seluruh masyarakat untuk dapat memenuhi asupan protein, agar dapat tumbuh dengn sehat.

b. Agar seluruh ibu-ibu memperhatikan gizi anak, terutama asupan proteinnya, agar tidak ada lagi penderita gizi buruk.

c. Kepada tenaga kesehatan untuk dapat mengadakan penyuluhan kepada masyarakat tentang gizi, terutama tentang protein.

d. Diharapkan masyarakat atau pun pembaca mau ikut serta menggalakkan program tentang pemberantasan gizi buruk,

e. Sebaiknya dalam mengkonsumsi makanan tidak hanya yang mengandung protein saja tapi juga unsur yang lain harus dipenuhi agar dapat seimbang sehingga tidak menimbulkan kerugian bagi tubuh.